이름으로 G 단백질 구아노 신 디 포스페이트 (GDP) 및 구아노 신 트리 포스페이트 (GTP) 뉴클레오타이드에 결합 할 수있는 비균질 단백질 그룹입니다.
그들은 세포 안팎의 신호 전달과 "번역"에 중요한 역할을합니다. 막 결합 이종삼 합체 G 단백질은 세포 외 공간과 세포 내 공간 사이의 매개체이며 세포의 세포질에 위치한 소위 작은 G 단백질은 세포 내에서 신호 전달을 보장합니다.
G 단백질이란?
GTPases라고도 알려진 G 단백질은 세포 안팎으로 세포 외 신호를 전달하는 데 중요한 역할을하는 불균일 한 단백질 그룹을 나타냅니다. 모든 G 단백질은 뉴클레오티드 GTP와 GDP에 결합 할 수 있다는 사실이 특징입니다.
그들은 두 개의 큰 그룹의 막 결합 이종 삼량 체 G 단백질과 소위 작은 단량체 G 단백질로 나눌 수 있습니다. 단량체 G 단백질은 세포의 세포질에 위치하며 세포 내에서 신호 전달을위한 두 번째 메신저 역할을합니다. 막 결합 G 단백질은 알파, 베타 및 감마 소단위로 구성됩니다. 비활성 상태에서 GDP는 알파 하위 단위에 바인딩됩니다.
세포 외 자극 (신호)은 GDP가 GTP로 대체되고 동시에 알파 서브 유닛과 베타-감마 서브 유닛간에 해리가 발생하는 과정을 설정합니다. 두 개의 베타 및 감마 서브 유닛은 베타-감마 서브 유닛으로 후속 프로세스에서도 활성 기능 단위로 함께 남아 있습니다. 따라서 GTP에 의한 GDP의 교환은 비활성 "OFF 위치"에서 활성화 된 "ON 위치"로의 전환에 해당합니다.
기능, 효과 및 작업
동물 세포와 마찬가지로 인간 세포는 큰 분자 나 병원성 세균에 쉽게 침투 할 수없는 세포막에 의해 보호됩니다. 한편으로 세포막은 내부 세포질과 세포 핵을 보호합니다. 다른 한편으로 이것은 세포 간, 세포 내, 세포 외 공간과 세포 내 공간 사이에 필요한 의사 소통 및 정보 교환에 문제가 될 수 있습니다.
막 결합 된 이종삼 합체 G- 단백질의 주요 기능은 약 21 개의 서로 다른 알파 서브 유닛이 알려져 있으며, 세포 외 공간에서 세포 내부로의 신호 전달에 있습니다. 신호 전달은 신호를 전송하고 특정 "지침"을 세포 대사 과정으로 변환하는 데 필수적입니다. 요점은 메신저 물질, 호르몬 또는 신경 전달 물질을 통해 외부로부터 세포로 전달되는 중요한 메시지를 수신하고이를 세포에 대한 "작업 지침"으로 번역하고 세포 내부의 두 번째 메신저로 전달하여 세포질 내에서 더 많은 전달을 보장하는 것입니다. .
변환 과정은 시각, 청각, 미각 및 후각과 같은 특정 민감한 자극의 전달에도 중요한 역할을합니다. 신호 전달은 체온, 혈압, 심장 기능 및 기타 많은 무의식적 매개 변수를 제어하는 특정 제어 회로의 기능에 마찬가지로 중요합니다. 간단히 말해서, 세포막에 고정 된 이종삼 합체 G- 단백질은 신호 물질에 대한 활성 클리어링 포인트를 구현하며, 이는 변형 된 형태로 세포 내부의 작은 G- 단백질로 전달되어 두 번째 메신저 역할을합니다.
100 가지 이상의 서로 다른 형태가 알려진 작은 G 단백질은 세포 내에서 광범위한 작업을 수행합니다.예를 들어, 그들은 유전자 발현 조절, 세포 골격의 조직, 핵과 세포질 사이의 물질 이동, 리소좀과의 물질 교환 및 세포 증식에 관여합니다.
교육, 발생, 속성 및 최적의 가치
다른 모든 단백질과 마찬가지로 G 단백질의 기본 구성 요소는 소위 단백질 생성 아미노산이며, 그중 23 개는 현재까지 알려져 있습니다. 세포 대사는 대부분의 아미노산 자체를 합성 할 수 있지만 필수로 설명되는 몇 가지 아미노산은 음식과 함께 섭취해야합니다.
단백질의 조립은 유 전적으로 미리 결정된 서열에서 아미노산을 함께 묶거나 부분적으로 해체 된 장쇄 단백질의 기존 단편을 조립하여 처음부터 시작됩니다. 단편은 또한 정의에 따라 100 개 미만의 아미노산으로 구성된 펩티드 또는 폴리펩티드로 구성 될 수 있습니다. G 단백질의 합성은 각 개별 단백질의 아미노산 서열을 결정하는 mRNA에서 이전에 복사 된 유전자 세그먼트를 기반으로하는 복잡한 과정에서 각 개별 세포에서 발생합니다.
다양성의 G 단백질은 모든 단일 세포의 실질적으로 모든 제어 및 조절 과정에 관여하고 활성화 및 비활성화 상태 간의 관계가 매우 동적이기 때문에 세포 내 농도 또는 활동의 스냅 샷은 불가능하며 의미가 없습니다. 네트워크의 모든 G 단백질이 "정상"작업을 수행하는지 여부는 건강 상태를 통해서만 간접적으로 평가할 수 있습니다.
질병 및 장애
효소, 호르몬 또는 기타 기능 단위의 기능적 또는 활성화 부분 인 단백질의 경우 아미노산 서열의 오류로 인해 기능이 상실되고 효소 또는 호르몬이 효과의 일부를 잃을 위험이 있습니다. 대부분의 "단백질 결함"의 경우 해당 유전 적 결함이 있습니다.
유전자 절편의 돌연변이는 아미노산 서열의 부정확 한 사양을 초래하여 상응하는 단백질의 부정확 한 구성을 초래합니다. G 단백질은 청사진에서 유 전적으로 결정된 오류로부터 보호되지 않습니다. 그러나 결함이 G 단백질 결합 수용체에있는 경우 G 단백질도 기능을 잃습니다.
두 경우 모두 신호를 전달하는 능력이 감소하면 특정 질병이 유발되거나 발병에 기여합니다. G 단백질의 기능 장애와 관련된 질병은 예를 들어, 가성 부갑상선 기능 저하증, 말단 비대증, 기능 항진 갑상선 선종, 난소 종양 및 기타 몇 가지입니다.